Meilleure réponse
Le pepsinogène est le précurseur inactif de la pepsine.
Certaines enzymes, comme la pepsine, ont une forme «zymogène». Habituellement, cela constitue un certain nombre dacides aminés supplémentaires sur la chaîne polypeptidique, qui doivent être clivés pour que la protéine mûrisse en sa forme denzyme active. Une fois le pepsinogène clivé, il devient de la pepsine.
Ce type de régulation est courant dans les enzymes sécrétées, en particulier les protéases. Lune des raisons est que cela permet à lenzyme dêtre fabriquée à un endroit et dêtre utilisée dans un autre, sans rien faire quelle ne devrait pas faire sur le chemin. La pepsine peut tout aussi facilement dégrader les protéines à lintérieur de la cellule vivante qui la fabrique, de sorte que la cellule fabrique du pepsinogène, qui est de la pepsine avec un interrupteur de sécurité. Après la sécrétion de la cellule, le «marqueur» protecteur peut être coupé et lenzyme activée. Mais maintenant, il se trouve dans la lumière du tube digestif, où il ne peut pas nuire aux cellules saines du corps (qui sont protégées par le mucus et les cellules épithéliales).
Un autre exemple de cette régulation est la fibrine et le fibronogène. La fibrine est une protéine impliquée dans lhémostase ou la coagulation sanguine. Il aide à former des caillots denses sur le site de la lésion des vaisseaux sanguins. Bien sûr, nous ne voudrions pas que la fibrine continue de provoquer des caillots librement, car cela pourrait provoquer des crises cardiaques, des accidents vasculaires cérébraux et toutes sortes de lésions ischémiques. C’est pourquoi il a évolué avec un interrupteur de sécurité; le fibrinogène est abondant partout dans la circulation sanguine, mais il nest traité protéolytiquement (clivé) en fibrine que quand et où il est nécessaire, en réponse aux signaux de lésion des vaisseaux sanguins.
Réponse
Les deux les enzymes sont des endopeptidases (enzymes protéolytiques) cest-à-dire digèrent les protéines dans le tube digestif. Ils hydrolysent les protéines en peptides, protéoses et peptones. Mais leur site daction et de production sont différents.
La pepsine est sécrétée par les principales cellules de la muqueuse gastrique (estomac) et hydrolyse les protéines dans lestomac où lenvironnement est acide en raison de la libération de HCL.
La trypsine est libérée dans le duodénum par le pancréas (entre via le canal hépatopancréatique dans le duodénum) où lenvironnement est alcalin.
Les deux sont libérés sous forme de proenzymes (zymogènes) sous forme de pepsinogène et de trypsinogène et sont ensuite activés par HCL et entérokinase (sécrétées par les glandes intestinales) respectivement.