Migliore risposta
Il pepsinogeno è il precursore inattivo della pepsina.
Alcuni enzimi, come la pepsina, hanno una forma “zimogeno”. Di solito, questo costituisce un numero di amminoacidi extra sulla catena polipeptidica, che deve essere scisso affinché la proteina maturi nella sua forma enzimatica attiva. Una volta che il pepsinogeno viene scisso, diventa pepsina.
Questo tipo di regolazione è comune negli enzimi secreti, in particolare nelle proteasi. Uno dei motivi è che consente allenzima di essere prodotto in un luogo e utilizzato in un altro, senza fare nulla che non dovrebbe essere fatto lì. La pepsina può degradare altrettanto facilmente le proteine allinterno della cellula vivente che la produce, quindi la cellula produce pepsinogeno, che è pepsina con un interruttore di sicurezza. Dopo la secrezione dalla cellula, il “tag” protettivo può essere tagliato e lenzima attivato. Ma ora è nel lume del tubo digerente, dove non può causare danni alle cellule del corpo sane (che sono protette dal muco e dalle cellule epiteliali).
Un altro esempio di tale regolazione è la fibrina e il fibronogeno. La fibrina è una proteina coinvolta nellemostasi o nella coagulazione del sangue. Aiuta a formare coaguli densi nel sito di lesione dei vasi sanguigni. Naturalmente, non vorremmo che la fibrina vada in giro causando liberamente coaguli, perché ciò potrebbe causare attacchi di cuore, ictus e tutti i tipi di lesioni ischemiche. Ecco perché si è evoluto con un interruttore di sicurezza; il fibrinogeno è abbondante ovunque nel flusso sanguigno, ma viene trasformato proteoliticamente (scisso) in fibrina solo quando e dove è necessario, in risposta ai segnali di lesione dei vasi sanguigni.
Risposta
Entrambi gli enzimi sono endopeptidasi (enzimi proteolitici) cioè digeriscono proteine nel canale alimentare. Idrolizzano le proteine in peptidi, proteosi e peptoni. Ma il loro sito di azione e produzione sono diversi.
La pepsina è secreta dalle cellule principali della mucosa gastrica (stomaco) e idrolizza le proteine dello stomaco dove lambiente è acido a causa del rilascio di HCL.
La tripsina viene rilasciata nel duodeno dal pancreas (entra attraverso il dotto epatopancreatico nel duodeno) dove lambiente è alcalino.
Entrambi vengono rilasciati come proenzimi (zimogeni) sotto forma di pepsinogeno e tripsinogeno e vengono quindi attivati da HCL e enterokinase (secrete dalle ghiandole intestinali) rispettivamente.