ベストアンサー
ペプシノーゲンはペプシンの不活性な前駆体です。
ペプシンなどの一部の酵素には「チモーゲン」フォーム。通常、これはポリペプチド鎖上のいくつかの余分なアミノ酸を構成し、タンパク質がその活性酵素の形に成熟するために切断されなければなりません。ペプシノーゲンが切断されると、ペプシンになります。
この種の調節は、分泌酵素、特にプロテアーゼで一般的です。理由の1つは、酵素をある場所で作成し、別の場所で使用できるようにすることです。途中で行うべきではないことは何もしません。ペプシンは、それを作る生細胞内のタンパク質を同じように簡単に分解することができるので、細胞はペプシノーゲンを作ります。これは安全スイッチ付きのペプシンです。細胞から分泌された後、保護「タグ」を切り取り、酵素をオンにすることができます。しかし、今では消化管の内腔にあり、健康な体細胞（粘液や上皮細胞によって保護されている）に害を及ぼすことはありません。
このような調節のもう1つの例は、フィブリンとフィブロノーゲンです。フィブリンは、止血または血液凝固に関与するタンパク質です。それは血管損傷の部位で密な血餅を形成するのを助けます。もちろん、心臓発作、脳卒中、およびあらゆる種類の虚血性損傷を引き起こす可能性があるため、フィブリンが自由に血栓を引き起こして回ることは望ましくありません。それが安全スイッチで進化した理由です。フィブリノーゲンは血流のいたるところに豊富に存在しますが、血管損傷の信号に応じて、必要なときに必要な場所でのみタンパク質分解的に処理（切断）されてフィブリンになります。
回答
両方酵素はエンドペプチダーゼ（タンパク質分解酵素）、すなわち消化管内のタンパク質を消化します。それらはタンパク質をペプチド、プロテオースおよびペプトンに加水分解します。しかし、それらの作用部位と産生は異なります。
ペプシンは胃粘膜（胃）の主細胞から分泌され、HCLの放出により環境が酸性である胃のタンパク質を加水分解します。
トリプシンは、環境がアルカリ性である膵臓（肝膵管を介して十二指腸に入る）によって十二指腸に放出されます。
両方とも、ペプシノーゲンとトリプシノーゲンの形でプロ酵素（チモーゲン）として放出され、それぞれHCLとエンテロキナーゼ（腸腺から分泌される）。