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Pepsinogen ist der inaktive Vorläufer von Pepsin.
Einige Enzyme wie Pepsin haben eine „Zymogen“ -Form. Normalerweise stellt dies eine Anzahl zusätzlicher Aminosäuren an der Polypeptidkette dar, die abgespalten werden müssen, damit das Protein zu seiner aktiven Enzymform reifen kann. Sobald Pepsinogen gespalten ist, wird es zu Pepsin.
Diese Art der Regulation ist bei sekretierten Enzymen, insbesondere Proteasen, üblich. Ein Grund dafür ist, dass das Enzym an einem Ort hergestellt und an einem anderen verwendet werden kann, ohne etwas zu tun, was es auf dem Weg dorthin nicht tun sollte. Pepsin kann genauso gut Proteine in der lebenden Zelle abbauen, aus der es besteht, so dass die Zelle Pepsinogen produziert, das Pepsin mit einem Sicherheitsschalter ist. Nach der Sekretion aus der Zelle kann das schützende „Tag“ abgeschnitten und das Enzym eingeschaltet werden. Aber jetzt befindet es sich im Lumen des Verdauungstrakts, wo es gesunden Körperzellen (die durch Schleim und Epithelzellen geschützt sind) keinen Schaden zufügen kann.
Ein weiteres Beispiel für eine solche Regulation ist Fibrin und Fibronogen. Fibrin ist ein Protein, das an der Blutstillung oder Blutgerinnung beteiligt ist. Es hilft bei der Bildung dichter Gerinnsel an der Stelle der Blutgefäßverletzung. Natürlich möchten wir nicht, dass Fibrin frei herumläuft und Gerinnsel verursacht, da dies zu Herzinfarkten, Schlaganfällen und allen Arten von ischämischen Verletzungen führen kann. Deshalb hat es sich mit einem Sicherheitsschalter weiterentwickelt. Fibrinogen ist überall im Blutkreislauf reichlich vorhanden, wird jedoch nur dann proteolytisch zu Fibrin verarbeitet (gespalten), wenn und wo es als Reaktion auf Blutgefäßverletzungssignale benötigt wird.
Antwort
Beide Die Enzyme sind Endopeptidasen (proteolytische Enzyme), dh Verdauungsproteine im Verdauungskanal. Sie hydrolysieren Proteine zu Peptiden, Proteosen und Peptonen. Ihr Wirkort und ihre Produktion sind jedoch unterschiedlich.
Pepsin wird von Hauptzellen in der Magenschleimhaut (Magen) sekretiert und hydrolysiert Proteine im Magen, wo die Umgebung aufgrund der Freisetzung von HCL sauer ist.
Trypsin wird im Zwölffingerdarm von der Bauchspeicheldrüse freigesetzt (gelangt über den Ductus hepatopancreaticus in den Zwölffingerdarm), wo die Umgebung alkalisch ist.
Beide werden als Proenzyme (Zymogene) in Form von Pepsinogen und Trypsinogen freigesetzt und dann durch aktiviert HCL bzw. Enterokinase (von den Darmdrüsen ausgeschieden)