¿Cómo se conocen comúnmente las enzimas hidrolizantes de proteínas? ¿Por qué?


La mejor respuesta

Proteasa es el término utilizado para las enzimas hidrolizantes de proteínas. Una de las convenciones de nomenclatura más antiguas en bioquímica es esta: cuando una enzima hace que algo «desaparezca» al hidrolizar o agregar agua, usted nombra lo que «desaparece» y agrega -ase. La fumarasa hace que desaparezca el fumarato (al hidratarlo), la lactasa hace que desaparezca la lactosa (al hidrolizarla). Las proteasas hacen que las proteínas desaparezcan cortándolas en péptidos y aminoácidos. El enlace de Wikipedia a continuación ofrece más detalles.

Proteasa

Respuesta

La razón es un cambio sutil en el sitio activo. Esto es lo que hace que funcione el modelo de ajuste inducido. Si no cambia su ajuste, no se unirá correctamente. Cuando se liberan los productos, la enzima vuelve a su conformación libre y está lista para otra renovación catalítica.

El transportador de oxígeno en el músculo, la mioglobina y en las células sanguíneas, la hemoglobina tetrámera, se comporta de esta manera.

Estas proteínas no tienen un sustrato grande (es solo gas O2). Pero cuando se une, arrastra una histidina distal hacia arriba, lo que hace que el complejo Fe-porfirina cambie la conformación completa de la proteína de forma abovedada ( desoxigenada) a plana (oxigenada).

Cuando hace esto, la sangre se vuelve roja brillante (es arterial, no venosa) . La forma puede ser más obvia aquí: rojo oscuro hasta plano.

La unión de O2 une las 2 histidinas (CO y El CN- se une con más fuerza que el O2, lo que puede ser fatal si el ajuste es demasiado bueno o irreversible, lo que se denomina inhibición competitiva . El CO y el CN- (cianuro) no deben estar ahí, pero también encajan.

El sustrato y d su composicion de enlace altera la conformacion. No es uno ni el otro, son ambos.

Con todo lo extra eliminado para mayor claridad, hay residuos especializados en el sitio activo, como habrás adivinado. Los dos residuos de histidinas en la hemoglobina y la mioglobina (proximal y distal) alrededor de la esfera de coordinación de Fe se unen al hemo y permiten la carga de O2 y el transporte de éste a los músculos, liberándolo donde sea necesario.

Algo como esto ocurre en cada sitio activo e induce un mejor ajuste entre el sitio activo y el sustrato juntos .

Animación: Phlab: Pearson publishing.

Fotos: Wikimedia Commons.

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