Paras vastaus
Proteaasi on termi, jota käytetään proteiineja hydrolysoiviin entsyymeihin. Yksi vanhimmista nimeämiskäytännöistä biokemiassa on tämä – kun entsyymi saa jotakin ”menemään” hydrolysoimalla tai lisäämällä vettä, nimität sen, mikä ”katoaa”, ja lisäät -aasia. Fumaraasi saa fumaraatin poistumaan (kosteuttamalla sitä), laktaasi saa laktoosin pois (hydrolysoimalla sen). Proteaasit saavat proteiinit menemään katkaisemalla ne peptideiksi ja aminohapoiksi. Alla oleva Wikipedia-linkki on hieman yksityiskohtaisempi.
Vastaa
Aktiivisen sivuston hienovarainen muutos on syy. Tämä saa aikaan indusoidun istuvuusmallin. Jos se ei muuttaisi sopivuuttaan, se ei sitoudu kunnolla. Kun tuote (t) vapautuu, entsyymi palaa sitoutumattomaan konformaatioonsa ja on valmis uudelle katalyyttiselle vaihtuvuudelle.
Lihaksen, myoglobiinin ja verisolun happikantaja, tetrameerihemoglobiini, käyttäytyy näin tavalla.
Näillä proteiineilla ei ole suurta substraattia (se on vain O2-kaasua). Mutta kun se sitoutuu, se vetää distaalista histidiiniä ylöspäin aiheuttaen Fe-porfyriinikompleksin muuttamaan koko proteiinin konformaatiota kupolitulta happipitoinen) tasomaiseksi (happipitoinen).
Kun tämä tapahtuu, verestä tulee kirkkaan punainen (se on valtimo, ei laskimo) Muoto voi olla selvempi tässä: tummanpunainen tasomaiseksi.
O2-sitoutuminen tuo kaksi histidiiniä yhteen. (CO ja CN sitoutuu tiukemmin kuin O2 – mikä voi olla kohtalokasta, jos istuvuus on liian hyvä tai peruuttamaton – kutsutaan kilpailun estoksi . CO: ta ja CN- (syanidia) ei pidä ole siellä, mutta ne sopivat myös.
Alusta an d sen sidoskoostumus muuttaa konformaatiota. Se ei ole yksi eikä toinen, se on molempia.
Kun kaikki ylimääräinen on poistettu selkeyden vuoksi, aktiivisella sivustolla on erikoistuneita jäämiä, kuten olet ehkä arvannut. Kaksi histidiinitähdettä hemoglobiinissa ja myoglobiinissa (proksimaalinen ja distaalinen) hemiin sitoutuneen Fe: n koordinaatiopallon ympärillä sallivat O2: n latautumisen ja kuljettamisen lihaksiin vapauttamalla sen tarvittaessa. ”1594084387”>