Meilleure réponse
La protéase est le terme utilisé pour les enzymes hydrolysant les protéines. Lune des conventions de dénomination les plus anciennes de la biochimie est la suivante: lorsquune enzyme fait «disparaître» quelque chose en hydrolysant ou en ajoutant de leau, vous nommez la chose qui «disparaît» et ajoutez -ase. La fumarase fait disparaître le fumarate (en lhydratant), la lactase fait disparaître le lactose (en lhydrolysant). Les protéases font disparaître les protéines en les découpant en peptides et en acides aminés. Le lien Wikipedia ci-dessous donne un peu plus de détails.
Réponse
Un changement subtil dans le site actif en est la raison. Cest ce qui fait fonctionner le modèle dajustement induit. Sil ne modifiait pas son ajustement, il ne se lierait pas correctement. Lorsque le ou les produits sont libérés, lenzyme reprend sa conformation non liée et est prête pour un autre renouvellement catalytique.
Le transporteur doxygène dans le muscle, la myoglobine et dans la cellule sanguine, lhémoglobine tétramère, se comporte comme suit
Ces protéines n’ont pas de gros substrat (il ne s’agit que de gaz O2). Mais quand elles se lient, elles entraînent une histidine distale vers le haut, ce qui fait que le complexe Fe-porphyrine change la conformation de la protéine entière de bombé ( désoxygéné) à planaire (oxygéné).
Quand il fait cela, le sang devient rouge vif (cest artériel, pas veineux) . La forme peut être plus évidente ici: rouge foncé jusquà planaire.
La liaison O2 rassemble les 2 histidines. (CO et CN – se lie plus étroitement que O2 – ce qui peut être fatal si lajustement est trop bon ou irréversible – appelé inhibition compétitive . CO et CN- (cyanure) ne devraient pas être dedans mais ils sintègrent aussi.
Le substrat et d sa composition de liaison modifie la conformation. Ce n’est pas l’un ou l’autre, c’est les deux.
Avec tous les éléments supplémentaires supprimés pour plus de clarté, il y a des résidus spécialisés dans le site actif, comme vous l’avez peut-être deviné. Les deux résidus dhistidines dans lhémoglobine et la myoglobine (proximale et distale) autour de la sphère de coordination de Fe liés à lhème et permettent le chargement dO2 et le transport de celui-ci vers les muscles, en le libérant si nécessaire.
Quelque chose comme ça se produit dans chaque site actif et induit une meilleure adéquation entre le site actif et le substrat ensemble .
Animation: Phlab: Pearson Publishing.
Photos: Wikimedia Commons.