Come sono comunemente noti gli enzimi idrolizzanti le proteine? Perché?


Risposta migliore

La proteasi è il termine utilizzato per gli enzimi idrolizzanti le proteine. Una delle più antiche convenzioni di denominazione in biochimica è questa: quando un enzima fa “sparire” qualcosa idrolizzando o aggiungendo acqua, si nomina la cosa che “scompare” e si aggiunge -ase. La fumarasi fa sparire il fumarato (idratandolo), la lattasi fa andare via il lattosio (idrolizzandolo). Le proteasi fanno scomparire le proteine ​​sminuzzandole in peptidi e amminoacidi. Il link di Wikipedia di seguito fornisce maggiori dettagli.

Proteasi

Risposta

Il motivo è un leggero cambiamento nel sito attivo. Questo è ciò che fa funzionare il modello di adattamento indotto. Se non ha modificato la sua vestibilità, non si legherebbe correttamente. Quando i prodotti vengono rilasciati, lenzima torna alla sua conformazione non legata ed è pronto per un altro turnover catalitico.

Il trasportatore di ossigeno nel muscolo, nella mioglobina e nel globulo, il tetramero emoglobina, si comporta in questo modo

Queste proteine ​​non hanno un grande substrato (è solo gas O2). Ma quando si lega trascina unistidina distale verso lalto, facendo sì che il complesso Fe-porfirina cambi la conformazione dellintera proteina da a cupola ( deossigenato) a planare (ossigenato).

Quando lo fa il sangue diventa rosso vivo (è arterioso, non venoso) La forma può essere più ovvia qui: rosso scuro fino a planare.

Il legame O2 riunisce le 2 istidine. (CO e CN- si lega più strettamente dellO2, che può essere fatale se ladattamento è troppo buono o irreversibile, chiamato inibizione competitiva . CO e CN- (cianuro) non dovrebbero essere lì ma si adattano anche loro.

Il substrato un d la sua composizione del legame altera la conformazione. Non è luno o laltro, è entrambe le cose.

Con tutto il extra rimosso per chiarezza, ci sono residui specializzati nel sito attivo come potresti aver intuito. Le due istidine residuano nellemoglobina e nella mioglobina (prossimale e distale) attorno alla sfera di coordinazione del Fe legato alleme e consentono il carico di O2 e il suo trasporto ai muscoli, rilasciandolo dove necessario.

Qualcosa di simile accade in ogni sito attivo e induce un migliore adattamento tra il sito attivo e il substrato insieme .

Animazione: Phlab: Pearson publishing.

Foto: Wikimedia Commons.

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato. I campi obbligatori sono contrassegnati *