ベストアンサー
プロテアーゼは、タンパク質加水分解酵素に使用される用語です。生化学における最も古い命名規則の1つは、これです。酵素が水を加水分解または追加することによって何かを「消滅」させる場合、「消滅」するものに名前を付け、-aseを追加します。フマラーゼはフマル酸塩を（水和することによって）消滅させ、ラクターゼはラクトースを（加水分解することによって）消滅させます。プロテアーゼは、タンパク質をペプチドとアミノ酸に切り刻むことによってタンパク質を消滅させます。以下のウィキペディアのリンクでもう少し詳しく説明します。
回答
アクティブサイトの微妙な変化が理由です。これが、誘導適合モデルを機能させるものです。フィット感を変えないと、正しく結合しません。生成物が放出されると、酵素は結合していないコンフォメーションに戻り、次の触媒ターンオーバーの準備が整います。
筋肉、ミオグロビン、および血球の酸素運搬体であるテトラマーヘモグロビンはこれを行います。
これらのタンパク質には大きな基質がありません（O2ガスだけです）。しかし、結合すると、遠位のヒスチジンが上向きに引きずられ、Fe-ポルフィリン複合体がタンパク質全体のコンフォメーションをドーム型から変化させます（脱酸素化）から平面（酸素化）へ。
これを行うと、血液は真っ赤になります（静脈ではなく動脈です） 。ここでは、形状がより明確になる可能性があります。平面になるまで暗赤色です。
O2結合により、2つのヒスチジンが結合します（COとCN-はO2よりも強く結合します—フィットが良すぎるか不可逆的である場合は致命的となる可能性があります— 競合的阻害と呼ばれます。COおよびCN-（シアン化物）はすべきではありませんそこにありますが、それらも適合します。
基板とdその結合組成はコンフォメーションを変化させます。どちらか一方ではなく、両方です。
わかりやすくするために余分なものをすべて削除すると、ご想像のとおり、活性部位に特殊な残基があります。ヘムに結合したFeの配位圏周辺のヘモグロビンとミオグロビン（近位および遠位）の2つのヒスチジン残基は、O2の負荷と筋肉への輸送を可能にし、必要に応じて放出します。
このようなことがすべての活性部位で起こり、活性部位と基質のの適合性が向上します