Wat zijn eiwithydrolyserende enzymen die algemeen bekend staan ​​als? Waarom?


Beste antwoord

Protease is de term die wordt gebruikt voor eiwithydrolyserende enzymen. Een van de oudste naamgevingsconventies in de biochemie is dit: wanneer een enzym iets laat “weggaan” door te hydrolyseren of water toe te voegen, noem je het ding dat “weggaat” en voeg je -ase toe. Fumarase zorgt ervoor dat fumaraat verdwijnt (door het te hydrateren), Lactase zorgt ervoor dat lactose verdwijnt (door het te hydrolyseren). Proteasen zorgen ervoor dat eiwitten verdwijnen door ze in peptiden en aminozuren te hakken. De Wikipedia-link hieronder gaat wat meer in detail.

Protease

Antwoord

Subtiele verandering in de actieve site is de reden. Dit is wat het geïnduceerde fit-model laat werken. Als het zijn pasvorm niet zou veranderen, zou het niet goed binden. Wanneer het product / de producten vrijkomen, keert het enzym terug naar zijn ongebonden conformatie en is het klaar voor een nieuwe katalytische omzetting.

De zuurstofdrager in spier, myoglobine en in de bloedcel, het tetrameer hemoglobine, gedraagt ​​zich zo

Deze eiwitten hebben geen groot substraat (het is gewoon O2-gas). Maar wanneer het bindt, sleept het een distaal histidine omhoog, waardoor het Fe-porfyrine-complex de conformatie van het hele eiwit verandert van koepelvormig ( zuurstofarm) naar planair (zuurstofrijk).

Wanneer dit gebeurt, wordt het bloed helderrood (het is arterieel, niet veneus) . De vorm kan hier duidelijker zijn: donkerrood tot vlak.

O2-binding brengt de 2 histidines samen. (CO en CN- binden sterker dan O2 – wat fataal kan zijn als de fit te goed of onomkeerbaar is – genaamd competitieve remming . CO en CN- (cyanide) zouden dat niet moeten doen zitten erin, maar ze passen ook.

Het substraat an d zijn bindingssamenstelling verandert de conformatie. Het is niet het een of het ander, het is beide.

Nu al het extra is verwijderd voor de duidelijkheid, zijn er gespecialiseerde residuen op de actieve site, zoals je misschien al geraden hebt. De twee histidineresiduen in hemoglobine en myoglobine (proximaal en distaal) rond de coördinatiesfeer van Fe gebonden aan heem en maken het mogelijk om O2 te laden en naar de spieren te transporteren, waar het nodig is.

Iets dergelijks gebeurt op elke actieve site en zorgt voor een betere match tussen de actieve site en het substraat samen .

Animatie: Phlab: Pearson publishing.

Fotos: Wikimedia Commons.

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *