Jakie są powszechnie znane enzymy hydrolizujące białka? Dlaczego?


Najlepsza odpowiedź

Proteaza to termin używany w odniesieniu do enzymów hydrolizujących białka. Jedną z najstarszych konwencji nazewnictwa w biochemii jest to, że kiedy enzym „znika” poprzez hydrolizę lub dodanie wody, nazywasz to, co „odchodzi” i dodajesz -azę. Fumaraza usuwa fumaran (nawilżając go), laktaza usuwa laktozę (hydrolizując ją). Proteazy usuwają białka, dzieląc je na peptydy i aminokwasy. Poniższy link do Wikipedii zawiera nieco więcej szczegółów.

Protease

Odpowiedź

Powodem jest subtelna zmiana w aktywnej witrynie. To właśnie sprawia, że ​​model indukowanego dopasowania działa. Gdyby nie zmienił swojego dopasowania, nie wiązałby się prawidłowo. Kiedy produkt (y) są uwalniane, enzym wraca do swojej niezwiązanej konformacji i jest gotowy do kolejnego przemiany katalitycznej.

Nośnik tlenu w mięśniach, mioglobina i we krwi, hemoglobina tetramerowa, zachowuje się tak

Te białka nie mają dużego substratu (to tylko gaz O2). Kiedy jednak wiąże się, ciągnie dystalną histydynę w górę, powodując, że kompleks Fe-porfiryna zmienia konformację całego białka z wypukłego ( odtleniony) do planarnego (natlenionego).

Kiedy to robi, krew staje się jaskrawoczerwona (jest tętnicza, a nie żylna) . Kształt może być tutaj bardziej oczywisty: ciemnoczerwony do płaskiego.

Wiązanie O2 łączy ze sobą 2 histydyny. (CO i CN – wiąże się mocniej niż O2 – co może być śmiertelne, jeśli dopasowanie jest zbyt dobre lub nieodwracalne – nazywane hamowaniem współzawodnictwa . CO i CN- (cyjanek) nie powinny być tam, ale one też pasują.

Podłoże an d jego skład wiązań zmienia konformację. To nie jest jedno lub drugie, ale oba.

Po usunięciu wszystkich dodatkowych elementów dla jasności, w miejscu aktywnym znajdują się wyspecjalizowane pozostałości, jak można się domyślić. Dwie reszty histydynowe w hemoglobinie i mioglobinie (proksymalna i dystalna) wokół sfery koordynacyjnej Fe związanego z hemem i umożliwiają ładowanie O2 i transport go do mięśni, uwalniając go w razie potrzeby.

Coś takiego dzieje się w każdym miejscu aktywnym i powoduje lepsze dopasowanie między miejscem aktywnym a substratem razem .

Animacja: Phlab: Pearson publishing.

Zdjęcia: Wikimedia Commons.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *