Como são comumente conhecidas as enzimas de hidrólise de proteínas? Por quê?


Melhor resposta

Protease é o termo usado para enzimas hidrolisantes de proteínas. Uma das convenções de nomenclatura mais antigas em bioquímica é esta – quando uma enzima faz algo “ir embora” por hidrólise ou adição de água, você nomeia a coisa que “vai embora” e adiciona -ase. Fumarase faz com que o fumarato desapareça (hidratando-o), a lactase faz com que a lactose desapareça (hidrolisando-a). As proteases fazem as proteínas desaparecerem, fragmentando-as em peptídeos e aminoácidos. O link da Wikipedia abaixo fornece mais detalhes.

Protease

Resposta

Mudanças sutis no site ativo são o motivo. Isso é o que faz o modelo de ajuste induzido funcionar. Se não mudasse seu ajuste, não ligaria corretamente. Quando o (s) produto (s) são liberados, a enzima volta à sua conformação não ligada e está pronta para outro turnover catalítico.

O carreador de oxigênio no músculo, mioglobina e na célula sanguínea, a hemoglobina tetrâmero, se comporta assim .

Essas proteínas não têm um substrato grande (é apenas gás O2). Mas quando se liga, arrasta uma histidina distal para cima, fazendo com que o complexo Fe-porfirina mude toda a conformação da proteína de cúpula ( desoxigenado) para planar (oxigenado).

Quando isso acontece, o sangue torna-se vermelho brilhante (é arterial, não venoso) . A forma pode ser mais óbvia aqui: vermelho escuro até planar.

A ligação do O2 une as 2 histidinas. (CO e CN- liga-se mais firmemente do que O2 – o que pode ser fatal se o ajuste for muito bom ou irreversível – chamado de inibição competitiva . CO e CN- (cianeto) não devem estar lá, mas eles se encaixam também.

O substrato e d sua composição de ligação altera a conformação. Não é um ou outro, são os dois.

Com todo o extra removido para maior clareza, existem resíduos especializados no local ativo, como você deve ter adivinhado. Os dois resíduos de histidinas na hemoglobina e na mioglobina (proximal e distal) ao redor da esfera de coordenação do Fe se ligam ao heme e permitem o carregamento de O2 e o transporte dele para os músculos, liberando-o quando necessário.

Algo assim acontece em todos os sites ativos e induz um melhor ajuste entre o site ativo e o substrato juntos .

Animação: Phlab: publicação Pearson.

Fotos: Wikimedia Commons.

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