Legjobb válasz
A proteáz a fehérjehidrolizáló enzimek kifejezés. A biokémia egyik legrégebbi elnevezési szokása ez – amikor egy enzim valamit hidrolizálva vagy víz hozzáadásával „elmúlik”, akkor megnevezi azt a dolgot, amely „elmúlik”, és hozzáadja az -ázt. A fumaráz a fumarátot eltünteti (hidratálva), a laktáz a laktózt (hidrolizálva). A proteázok a fehérjéket elmennek azzal, hogy peptidekké és aminosavakká aprítják fel őket. Az alábbi Wikipedia link egy kicsit részletesebbé válik.
Az aktív webhely finom változása az oka. Ez indukálja az indukált fit modellt. Ha nem változtatna az illeszkedésén, nem kötődne megfelelően. Amikor a termék (ek) felszabadulnak, az enzim visszatér a megkötött konformációjához, és készen áll az újabb katalitikus forgalomra. módon.
Ezeknek a fehérjéknek nincs nagy szubsztrátjuk (ez csak O2 gáz). De amikor megkötődik, egy disztális hisztidint húz felfelé, ami a Fe-porfirin komplex megváltoztatja a teljes fehérje konformációját kupolás ( deoxigenizálva) síkig (oxigénnel).
Ennek során a vér élénkpiros lesz (artériás, nem vénás) . Az alakzat itt nyilvánvalóbb lehet: sötétvörös síkig.
Az O2-kötés összehozza a 2 hisztidint. (CO és A CN szorosabban kötődik, mint az O2 – ami végzetes lehet, ha az illeszkedés túl jó vagy visszafordíthatatlan – kompetitív gátlásnak hívják. A CO és a CN- (cianid) nem szabad legyél bent, de azok is beleférnek.
Az aljzat an d kötési összetétele megváltoztatja a konformációt. Ez nem egy vagy másik, hanem mindkettő.
Az egyértelműség kedvéért az összes extra eltávolításra kerülnek az aktív webhelyen speciális szermaradványok, amint azt már sejteni lehetett. A két hisztidin-maradék a hemoglobinban és a myoglobinban (proximális és disztális) a Fe-hez kötött koordinációs gömb körül, és lehetővé teszi az O2 betöltését és az izmokba történő transzportját, ahol szükség esetén felszabadítja.
Valami hasonló történik minden aktív webhelyen, és jobb illeszkedést vált ki az aktív webhely és az aljzat között együtt .
Animáció: Phlab: Pearson kiadvány.
Fotók: Wikimedia Commons.